Protéines LRR conservées dans la bave du vers de veloursConserved LRR proteins in velvet worm slime

Collaboration postdoctorale (essais de biochimie). Transcriptomique, protéomique et modélisation structurale par IA pour identifier des protéines à motifs « leucine-rich repeat » conservées, formant la bave collante à éjection rapide du vers de velours. Choisi en couverture du journal.Postdoctoral collaboration (biochemistry assays). Transcriptomics, proteomics and AI-guided structure modelling identifying conserved leucine-rich-repeat proteins forming the fast-ejecting, prey-capturing slime of velvet worms. Selected as a journal cover.

On savait que la bave du vers de velours durcit en fibres réversibles grâce à de grosses protéines, mais une famille de protéines de taille moyenne, présente chez toutes les espèces étudiées, restait totalement mystérieuse : aucune séquence, aucune structure, aucune fonction connue.It was known that velvet worm slime hardens into reversible fibres thanks to large proteins, but a family of mid-sized proteins, present in every species studied, remained a complete mystery: no sequence, no structure, no known function.

L'équipe a combiné transcriptomique et protéomique sur trois espèces de vers de velours séparées par plus de 380 millions d'années d'évolution, pour séquencer ces protéines pour la première fois. Les structures ont ensuite été prédites par intelligence artificielle (AlphaFold3 et quatre autres outils indépendants), et confirmées expérimentalement par dichroïsme circulaire, pour vérifier que les protéines synthétisées adoptent bien la conformation prédite par les modèles.The team combined transcriptomics and proteomics across three velvet worm species separated by over 380 million years of evolution, sequencing these proteins for the first time. The structures were then predicted by artificial intelligence (AlphaFold3 and four other independent tools), and confirmed experimentally by circular dichroism, to verify that the synthesized proteins really adopt the conformation predicted by the models.

Ces protéines énigmatiques se replient en forme de fer à cheval, la signature structurale classique des protéines « LRR » (à répétitions riches en leucine), normalement connues pour leur rôle de récepteurs dans l'immunité ou la communication cellulaire. Les modèles prédisent qu'elles s'accrochent aux grosses protéines de la bave comme une serrure à sa clé, un mécanisme moléculaire conservé depuis plus de 380 millions d'années, qui pourrait expliquer comment la bave passe, de façon réversible, du liquide à la fibre solide.These enigmatic proteins fold into a horseshoe shape, the classic structural signature of "LRR" (leucine-rich repeat) proteins, normally known for acting as receptors in immunity or cell signalling. The models predict that they latch onto the slime's large proteins like a lock onto its key, a molecular mechanism conserved for over 380 million years, which could explain how the slime reversibly switches from liquid to solid fibre.

Modèle AlphaFold3 de la protéine LRR (bleu, repliée en fer à cheval) accrochée à un fragment de protéine de haut poids moléculaire de la bave (orange/jaune), qui vient s'insérer dans sa concavité.AlphaFold3 model of the LRR protein (blue, folded into a horseshoe) latched onto a fragment of a high-molecular-weight slime protein (orange/yellow), which slots into its concave face.

Ce type de liaison réversible « récepteur-ligand » expliquerait pourquoi la bave peut basculer rapidement, et de façon réversible, entre état liquide et fibre solide.This kind of reversible "receptor-ligand" binding could explain why the slime can rapidly and reversibly switch between liquid and solid fibre states.